Buenas tardes amigos biólogos, como novedad de viernes aquí os traigo un nuevo tema referente a la biomolécula de la proteína.
*Las proteínas son macromoléculas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que están formadas por la unión de otras moléculas más sencillas denominadas aminoácidos (aa) . Se conocen unos 20 aa diferentes, pero solo 20 forman parte de las proteínas (aminoácidos proteicos).
Tienen en común un -COOH, -NH2, un átomo de H2 y un -R todo unido al C α .
*Tienen bajo peso molecular, son sólidos, solubles en H2O, cristalizables, incoloros, con punto de fusión elevado (+200ºC) , presentan estereoisomería (cada aa posee dos estereoisómeros según sea la colocación del NH2, si está en la derecha tendrá configuración D y si está en la izquierda configuración L), actividad óptica (si desvían el plano de polarización de la luz hacia la derecha (+) ,dextrógiros y si lo desvía hacia la izquierda (-) levógiros ) y comportamiento anfótero (en disolución acuosa se pueden comportar como ácidos y como bases dependiendo del Ph.
Los aa que se tienen que tomar necesariamente formando parte de las proteínas de la dieta, los que no se pueden sintetizar son los aa esenciales.
*La unión entre aa se realiza mediante un enlace peptídico, es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aa con el grupo amino del siguiente.
Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos se llaman N-terminal y C- terminal. Unión de 2 aa (dipéptido), de 3 (tripéptido), menos de 10 (oligopéptido) y más de 10 (polipéptido).
Existen péptidos y oligopéptidos de interés biológico como la oxitocina que regula las contracciones del útero, la insulina y glucagón que regulan las concentraciones de glucosa en sangre y el glutatión que participa el transporte de aminoácidos al exterior de la célula.
*Una proteína es un polipéptido formado por más de 50 aa.
Se dispone en el espacio formando una estructura tridimensional definida que puede tener hasta 4 niveles de organización.
-Estructura primaria: Secuencia ordenada de aa, se caracteriza por su disposición en zigzag debida a la planaridad del enlace peptídico, lo que producen una rotación de los aa sobre los C α .
-Estructura secundaria: Partiendo de la primaria, capacidad de giro gracias a enlaces no peptídicos. Dependiendo de los aa, de las condiciones de tensión y de temperatura y del nº de puentes de H2 que puede formar, existen 3 modelos: (abajo tenéis foto de cómo son).
* α hélice: se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al Cα de cada aminoácido. Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace peptídico y al grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue, los cuales confieren estabilidad a la molécula. - La rotación se produce hacia la derecha ( giro dextrógiro) y cada aminoácido gira 100º respecto al anterior, de manera que en una vuelta completa intervienen 3,6 aminoácidos. Ej: α-queratina ( pelo, plumas, uñas) . Función esquelética.
*Conformación β o lámina plegada: Conservan su estructura primaria en zigzag, y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
En el enlace participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la molécula. Las cadenas se pueden unir de forma paralela, en la que las cadenas peptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, y de forma antiparalela, en la que las cadenas peptídicas se alternan en las direcciones N-C y C-N. Ej: β-queratina.
* Hélice de colágeno. Estructura particularmente rígida compuesta, mayoritariamente por prolina y por hidroxiprolina. Esta hélice especial se enrolla de forma levógira y es algo más alargada que la α-hélice. Las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, produciéndose una vuelta de hélice por cada 3 aminoácidos.
Ej: El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices que originan una superhélice o molécula completa de colágeno. Las tres hélices se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno.
-Estructura terciaria: Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales –R de aminoácidos que están muy separados entre sí. Las uniones pueden ser: Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas (interacciones iónicas) entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas,fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.
-Estructura cuaternaria. Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipéptidicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles ( no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas polipéptidicas recibe el nombre de protómero.
*Las proteínas pueden ser holoproteínas (fomada por aa) y heteroproteínas (aa y otras moléculas ).
-Holoproteínas: Pertenecen las proteínas fibrosas y globulares
Proteínas fibrosas: Poseen estructuras más simples, son insolubles en H2O y poseen funciones estructurales o protectoras. Se encuentran en animales como el colágeno: tejido conectivo, componente muy importante en la matriz extracelular de la piel, cartílago, tendones, huesos y córnea y resistencia al estiramiento o la miosina: proteína fibrosa implicada en la contracción muscular.
Proteínas globulares: Son más complejas, solubles en agua o disolventes polares y son las principales responsables de la actividad biológica de la célula. Destacan la actina: responsable de la contracción muscular o las albúminas con función de transporte o de reserva de aminoácidos como la ovoalbúmina (clara de huevo).
-Heteroproteínas: Pertenecen las cromoproteínas , nucleoproteínas , glucoproteínas, fosfoproteínas y las lipoproteínas.
*Cromoproteínas: Transportan oxígeno por la sangre. Pueden ser porfirínicas (el grupo prostético es una porfirina como la hemoglobina y mioglobina) y no porfirínicas (tienen un grupo prostético diferente a la porfirina como la hemocianina).
*Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido nucleico. Intervienen en el mantenimiento de la estructura del ADN como las histonas.
*Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido como las glucoproteínas sanguíneas, como inmunoglobulinas y fibrinógeno.
*Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico como la caseína (leche).
*Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Algunas forman parte de las membranas celulares. Otras están presentes en el plasma sanguíneo como LDL y HDL.
·Propiedades de las proteínas
1) Solubilidad. Los radicales R polares localizados en la superficie externa de las proteínas establecen enlaces de hidrógeno con el agua. La proteína se va a rodear de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua.
2) Desnaturalización: Pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria y a veces también la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que la mantienen. Puede ser producida por cambios de ph, variaciones de temperatura... Si no afecta a los enlaces peptídicos se produce la renaturalización.
3) Especificidad: De función, depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria y de especie, existen proteínas exclusivas de cada especie. Las proteínas que desempeñan la misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructura similares y se denominan proteínas homólogas.
4) Capacidad amortiguadora. Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio. Así amortiguan las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.
A continuación tenéis foto del esquema general del tema y los tres tipos de estructura secundaria mencionadas anteriormente y debajo de éstas varias actividades de repaso.
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Las proteínas se pueden encontrar en estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada cual más compleja que la anterior.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria podemos encontrar enlaces peptídicos entre los aminoácidos y enlaces covalentes entre los elementos que forman los aminoácidos. En la estructura secundaria se establecen enlaces de hidrógeno, dependiendo de los aminoácidos que la constituyen. En la estructura terciaria se pueden observar enlaces como los disulfuro, enlaces de hidrógeno, fuerzas de Wan der Waals o interacciones iónicas, mientras que en la cuaternaria encontramos enlaces débiles no covalentes o enlaces disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas presentan una estructura secundaria del tipo α-hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Solubilidad. Las proteínas poseen esta característica debido a que poseen gran cantidad de aminoácidos con radicales polares, que hacen que se establezcan enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua.
Capacidad amortiguadora. Debido a su carácter anfótero, las proteínas son capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio por los que las proteínas disueltas reciben el nombre de disoluciones tampón.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
De reserva. Algunas proteínas como la ovoalbúmina o la caseína de la leche son capaces de guardar energía en forma de reserva.
Contráctil. Algunas proteínas son capaces de causar contracciones como la flagelina en los flagelos bacterianos o la actina y la miosina en los músculos.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización de una proteína es el proceso por el que se pierde la estructura terciaria y cuaternaria y en ocasiones también la secundaria debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Esta ruptura puede ser producida por cambios del pH, de la temperatura o por simple agitación, perdiendo también la función que realizaba dicha proteína.
Los enlaces que no se ven afectados en este proceso son los peptídicos, permitiendo así su renaturalización.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Los aminoácidos poseen carácter anfótero debido a que dependiendo del medio interno, pueden regular el pH actuando como ácidos o como bases, lo que hace que tenga capacidad amortiguadora y función homeostática. ACTIVIDADES DE PAU
1.En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿Qué moléculas son estos monómeros ? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Son aminoácidos y se encuentran en las proteínas.
b)¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?
Se denomina enlace peptídico. Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aa (aminoácido) y el grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua. En el espacio este enlace hace que los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúen en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Además, presenta una rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forman.
c)Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.
La hemoglobina con función de transporte, transporta el oxígeno en la sangre y el colágeno de función estructural forma tendones, cartílagos, huesos...
2.Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.
En la estructura secundaria se establecen enlaces de hidrógeno, dependiendo de los aminoácidos que la constituyen.
Los tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína son: Puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales y puentes disulfuro entre restos de cisteína.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?
Significa que los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y como bases. Esto se debe a que el grupo ácido o carboxilo libera protones mientras que el grupo básico o amino capta protones. Se origina una forma iónica dipolar.
4.En relación a la estructura de proteínas:
a)Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas.
Los enlaces que intervienen son los puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales y puentes disulfuro entre restos de cisteína.
Existe un nivel superior a la estructura terciaria , que es la estructura cuaternaria. Esta estructura la presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria , idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones por enlaces disulfuro.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.
El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína por el aumento de la temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estructura y por lo tanto pierde su función.